Nå vet forskerne mer om et av verdens kraftigste enzym

Denne artikkelen er produsert og finansiert av NMBU - Norges miljø- og biovitenskapelige universitet - les mer.

Et av naturens kraftigste enzym har en egen evne til å bryte ned vanskelige materialer. Men styrken kommer med en pris: enzymet er selv sårbart for skader. 

Professor Vincent Eijsink og Tom Emrich-Mills forsker på enzymer på laboratoriet. (Foto: NMBU)

Enzymer er proteiner som setter i gang og forsterker kjemiske prosesser, som regel uten selv å bli brukt opp eller skadet i prosessen.

Men det finnes et enzym som har en så sterk evne til å påvirke kjemiske reaksjoner at det selv er sårbart for skader. Det kan bryte ned materialer som ellers er vanskelig å bryte ned med enzymer. 

For eksempel cellulose i trevirke. Eller kitin, et stoff som finnes i insekt- og sjødyrskall.

Brukes verden over

Enzymet ble oppdaget i 2010 av forskere ved NMBU. Det fikk navnet lytiske polysakkaride monoksygenase (LPMO). 

Enzymet viste seg å være ett av verdens kraftigste. I dag brukes det verden over til ulike industrielle formål.

LPMO-er har blitt omtalt som både «superenzymer» og «naturens atomvåpen». De skyter oksygen inn i overflaten på harde materialer, slik at de blir delvis ødelagte og andre enzymer lettere kan bryte ned materialene. 

Dette gjør LPMO-ene svært attraktive til bruk i industri, blant annet i bioraffinerier.

Nå har forskere ved NMBU avdekket nye sider ved hvordan naturen har tilpasset superenzymene over millioner av år. 

Kan skades av sin egen styrke

Den kraftige kjemien har en ulempe: LPMO-ene kan nemlig skades av sin egen reaksjonsevne.

– Disse enzymene benytter seg av svært kraftige kjemiske prosesser. Det er helt ufarlig for oss mennesker, men enzymet selv kan ta skade. Når det skjer, mister vi aktivt enzym og prosessene blir dyrere og mindre effektive i industriell sammenheng.

Det sier professor Vincent Eijsink ved NMBU.

I den nye studien har forskerne rekonstruert den evolusjonære utviklingen av LPMO-er. De brukte en metode kalt ancestral sequence reconstruction (ASR). 

Dette gjør det mulig å beregne og gjenskape forhistoriske versjoner av enzymene i laboratoriet.

– Ved å gjenskape enzymenes forfedre kan vi studere hvordan LPMO-ene så ut før, og hvordan de gradvis har blitt mer robuste over tid, sier Tom Emrich-Mills, forsker ved NMBU.

På laboratoriet har forskerne klart å gjenskape enzymets forfedre. (Foto: NMBU)

Resultatene viser at det viktigste egenskapen til å overleve gjennom millioner av år har vært å gjøre enzymene i stand til å tåle sin egen kraftige, oksidative kjemi. 

Endringene som har styrket enzymene, omfatter store deler av proteinstrukturen deres.

– Det er fascinerende å se hvor omfattende tilpasningene er. Evolusjonen har raffinert mange deler av enzymet og brukt millioner av år på å gjøre det bedre rustet til å tåle sin egen styrke, sier Emrich-Mills.

Ny kunnskap gir bedre industrienzymer

For forskerne er funnene viktige. Den gir nemlig muligheten til å utvikle bedre varianter av LPMO-er for industrielt bruk.

– Det mest sentrale med dette arbeidet er at vi nå forstår hvilke egenskaper som gjør LPMO-er robuste. Denne kunnskapen kan brukes til å designe mer holdbare enzymer til industrien og til å utvikle syntetiske katalysatorer inspirert av naturen, sier Eijsink.

– Vi er veldig fornøyde. Dette arbeidet kommer bare én måned etter at vi publiserte en annen viktig oppdagelse om LPMO-enes robusthet. Det viser hvor raskt kunnskapen vokser nå, sier Eijsink.

Referanser:

Iván Ayuso-Fernández mfl.: Redox robustness drives LPMO evolution. PNAS, 2026.

Zarah Forsberg mfl.: Discovery of a Copper-Binding Carbohydrate-Binding Module Regulating the Activity of Lytic Polysaccharide Monooxygenases. Journal of the American Chemical Society, 2025.